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Sélection actuelle : Toutes les sections
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BCM -
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Envoyée par : Tania
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-21
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Question
#355
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Bonjour!
J`aimerais savoir quel est le but de la technique de l`électrophorese. Quel est le but de séparer des protéines et l`ADN. Que vont-il faire apres ce processus.  |
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BCM -
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Envoyée par : MALIKA MAKHLOUFI
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-19
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Question
#354
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comment peuvent-on avoir un spectre théorique en RMN du 1H et 13C pour qu'on puissent le comparer avec un spectre experimental d'une molécule |
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BCM-1503
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Envoyée par : benacer nacer
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-19
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Question
#353
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bonjour,
je suis un etudient de master, et ma sepecialite dans le chemp de moleculaire biologique
mon question, je vos emprie explique a moi qu`est ce que c`est PCR? ET QU`EST CE QUE C`EST dNTP? et aussi taqDNA?
MERCI BEAUCOUP.
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BCM -
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Envoyée par : aicha adaika
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-13
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Question
#352
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bonjour
je voudrai savoir pourquoi sur le spectre 1D ,les signaux disparaissant par addition de D2O ?
merci |
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BCM-2501
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Envoyée par : fabiola barthélémy
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-11
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Question
#351
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1. Pourriez-vous définir en termes plus claire la notion de Bmax = densité de récepteurs (nombre de moles de ligands (je me demandais si ce n’était ligands liés au récepteur) / mg de protéines (je me demandais si c’était protéines totales dans la cellule ou récepteurs protéiques d’intérêt)?
2. Diapos 10 (première partie)- j’ai essayé de comprendre avec le Alberts le principe de l’équation de Scatchard, pourriez-vous l’expliquer (si possible une démonstration mathématique)
3. Diapo 14 (1e partie)-Que représente de manière pratique la production de -100% d’AMPc dans la courbe agoniste inverse, et dans le contexte in vivo, qu’elle est la différence avec une production nulle d’AMPc en présence de l’antagoniste (par exemple : pour un diabétique où on désir que le glucose demeure à l’intérieur des cellules, on prescrit un antagoniste ou un agoniste inverse)
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BCM-3514
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Envoyée par : bouzaid
Répondue par : Jean-Sébastien Parent
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2006-04-06
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Question
#350
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bonjour. pour l'étude des domaines SH2 on fait GST PULL DOWN. Pour les proteines a SH3 on fait arrays. mais pour les interactions des proteines a domaines PH quelle methode utilise t'on pour montrer son interaction avec la bicouche lipidique?merci.
c quoi far western blotting?merci |
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BCM-2504
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Envoyée par : Fabiola Barthélémy
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-03
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Question
#349
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Pour la page 8 dans la section 3, nous avons les deux substrats endo et exo,
comment fait on pour différencier les 2 substrats pour identifier lequel est
endo et lequel est exo merçi
Pour la page 7, dans la section 3,À la page 7, section 3, les différents
types de substrats sont définis par rapport au type de réaction catalysée,
mais je me demandais qu'el critère permet de dire que MCA est un substrat
carboxypeptidase, ce qui permet de dire que eddnp est un subtrat
endopeptidase étendu, et ce qui permet de dire que ala- est un subtrat
carboxypeptidase dipeptidique (l'agora ne fonctionne pas ce soir)
Merçi bcp
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BCM -
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Envoyée par : Aroua
Répondue par : Martin Audet
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2006-04-03
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Question
#348
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Par quels moyens peut-on etudier, distinguer, et modifier led differentes structures d'une proteine? Par quelle technique la structure globale d'une proteine est elle determinée? Comment peut-on proiduire une proteine recombinante? Merci d'avance. |
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Question consultée 5343 fois. | 4198 votes, Moyenne 3/5.0 |
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BCM-2504
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Envoyée par : Étudiant(e) Bioinformatique
Répondue par : Martin Audet
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2006-03-30
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Question
#347
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Bonjours,
J’ai des questions:
1-Dans la 3 eme page de cour , c’est quoi le «delta delta G », et puis les valeurs calculer pour chaque sbtulisine muté est par apport a quoi, même chose pour le type sauvage, le « delta delta G » est calculer par apport a quoi ?
2-dans la 5eme page de 2 eme partie, « spécificité des protéases a serine ….. »Pour le tableau, est ce que on regarde juste les valeurs des rapports (kcat/km) Ser / (kcat/km) Asp pour conclure sur la spécificité de la protéase.
3- est ce que une valeur se kcat/km élevé, signifie une grande spécificité ?
4-dans la page 7 de la 2eme partie, je ne comprends pas comment on a pu conclure a partir du tableau que lys 189 est inactive sur des substrats lys et Arg., et que elle est aussi inactive sur des substrats Asp. ou Glu ?
5-c’est quoi la poche oxyanionique ?
6-pouvez vous me donner une explication pour les courbes qui sont dans les pages 11, 12,13, je n’arrive pas vraiment a faire la relation entre la courbe et la réaction ?
7-dans la 1ere partie de cour, la page 12 « présence d’un acyl enzyme » je n’ai pas bien compris le petit graphe, pouvez vous me donner une explication ?
8-dans le mécanisme à 3 étapes, page 14 de la 1ere partie, pourquoi on fait intervenir un substrat intermédiaire ?
Ca veut dire quoi un résidu isosterique ?
Pour la protéase a serine l’Elastase, est ce qu’elle n’a pas de site de coupure ?
9- dans la page 26de la 1er partie, « Evolution divergente et convergente des protéases a serine », je ne comprends pas vraiment le paragraphe, pouvez vous m’expliquer un peu ?
10-c’est quoi la différence entre la poche oxyanion et l’oxyanion tétraédrique des états des transitions ?
11-pourquoi on utilise les kcat/km pour décrire la spécificité ? Et c’est quoi a différence entre un substrat modèle et une protéine dans la page30 de la 1ère partie ?
12-c’est quoi la différence entre dégradation et hydrolyse limité ?
merci de me repondre. |
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BCM-2501
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Envoyée par : RAKOTONDRANARY Mampionona
Répondue par : Martin Audet
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2006-03-29
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Question
#346
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1-comment se repartissent les acides aminés non polaire et polaire au sein d'une proteine globulaire?
2-Quels sont les principes à l'origine du repliement des proteines?
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