Envoyé par : manel
Répondu par : Jean-Sébastien Parent
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2006-04-29 |
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bonjour , j'ai un tp en biochimie et j'ai du mal à expliquer pourquoi lors d'une électrophorèse les protéines migrent moins vite en présence du beta mercaptoéthanol.merci d'avance |
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Salut, le β-Mercaptoéthanol est un agent réducteur, c’est donc une molécule sensible à l’oxydation qui réagit vite avec les ponts disulfures des protéines. Les différents liens S-S d’une protéine sont donc réduits en S-H ce qui complète la dénaturation des protéines avant l’électrophorèse. Une protéine non-dénaturée migre plus vite sur gel car la forme globulaire présente moins de surfaces de friction (les protéines étant repliées sur elles-mêmes). Une protéine dénaturée est complètement « déroulée » et donc son coefficient de friction avec le gel est plus élevé. Voilà donc pourquoi les agents réducteurs retardent la migration des protéines sur gel. Voici un site où est illustrée la réduction des ponts disulfures. J’espère que cela t’aide à comprendre. Site Internet à visiter#1 |
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