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BCM-2504
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Envoyée par : Elodie HIP-KI
Répondue par : Mathieu Vernier
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2009-04-22
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Question
#526
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Bonjour,
j'ai plusieurs questions concernant la derniere partie sur la regulation enzymatique:
dans le chapitre sur l'allostérie et la cooperativité:
-p16: je ne vois pas le rapport entre la coopérativité et L' = (L(1+beta)^n)/((1+gamma)^n)
- est-ce que la liaison d'un inhibiteur peut etre une forme de cooperativité negative?
dans le chapitre sur la régulation de voies métaboliques:
- p3: quelle est l'utilité de multiplier par vf/vf?
dans le chapitre sur l'analyse du controle metabolique:
- p3: je ne comprends pas l'utilisation de l'équation Cei = dlnJ/dln[ei]
merci beaucoup
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Réponse
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Bonjour,
1 / La coopérativité reflète la capacité des sous-unités de l'enzyme à réagir lors de la variation de concentration en activateur (ou substrat) ou en inhibiteur: les sous-unités existent à l'état tendu, dit T, ou relâché, dit R. En absence d'activateur, l'équilibre favorise la présence de la forme T avec une grande coopérativité. Ceci signifie que lorsque la concentration en activateur augmente, sa fixation sur une sous-unité va favoriser sa fixation sur les autres sous-unités, et donc la réaction de l'enzyme. Au fur et à mesure que les sous-unités de l'enzyme le fixent, elles adoptent une conformation R et leur coopérativité diminue.
Dans le même principe, un inhibiteur aura l'effet inverse et favorisera la forme T.
Par conséquent, lorsque l'on calcule la constant d'équilibre L, il faut prendre en compte les différentes conformations des différentes sous-unités de l'enzyme (T ou R) à un instant t donné. Ceci dépend directement des concentrations en activateur et en inhibiteur.
L' correspond à la constante d'équilibre normalisée en fonction de la concentration en inhibiteur, représentée par le numérateur 1 + beta, et de la concentration en activateur, représenté par 1 + gamma. Le facteur n représente le nombre de sous-unités enzymatiques.
2/ Il n'existe pas de coopérativité négative. La coopérativité est comprise entre 0 et 1. L'inhibiteur favorise la forme T de l'enzyme et la coopérativité tend alors vers 1. Ainsi, lorsque la concentration en substrat augmente, l'enzyme réagit rapidement. Au fur et à mesure que les substrats occupent les sites actifs de l'enzyme, la coopérativité diminue.
3/ tu multiplie par vf/vf afin de faire apparaitre le terme delta(vf)/vf qui te permet de mesurer le changement fractionnel de la vitesse de la reaction suivante. Dans des exercices, par exemple, tu connaitras la vitesse de la réaction, la concentration en substrat et la variation de la concentration en substrat. Ces données peuvent te permettre par la suite de déterminer delta(vf). Ceci n'est qu'une manipulation algébrique.
4/ en maths, la dérivé de LnU, dLnU=dU/U où U représente une fonction quelconque. Ici, on a:
Cei = (dJ/J)/(d[ei]/[ei]) Or dJ/J=dLnJ et d[ei]/[ei]=dLn[ei]
Par conséquent, on peut dire que Cei=dLnJ/dLn[ei]
Voila, j'espere avoir répondu à tes questions. N'hésites pas s'il y a quoi que ce soit d'autre!
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