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Espace Étudiants : Banque de Questions/réponses

Sélection actuelle : BCM-2501 Sélectionner : Toutes les sections BCM - Questions générales BCM-1501-A Section générale- Origine biochimique de la vie BCM-1502 Métabolisme I BCM-1503 Acides nucléiques et génétique 1 BCM-1521 Partie Théorique-Travaux pratiques de biochimie 1 BCM-2501 Protéines BCM-2504 Enzymologie BCM-3514 Régulation de l'expression génique GEN - BIBLIO Recherche Bibliographique Rechercher le mot : ou le # de Question : Il y a 1 éléments répertoriés.  Précédent | 1 | Suivant
BCM-2501 Envoyée par : Fidaa Al-Shakfa Répondue par : Alexandre Viau 2005-04-12 Question #270 Bonjour, J'ai une question à poser sur le cours de repliement des protéines: Que joue exactement la chaperone HSP104 dans la propagation de prions: est-ce qu'elle évite l'aggrégation (p.32)? Réponse HSP104 est effectivement une désagrégase. Elle permet de briser les gros polymères (agrégats) de prions et elle séquestre également les monomères qui pourraient s'ajouter aux agrégats. Dans le système PSI de la levure, si il y a total absence de HSP104, il ne pourra pas y avoir transfert du prions à la progéniture, car l'agrégat prionique ne sera pas du tout clivé, l'empêchant ainsi d'être distribué dans chacune des cellules fille. Tandis que s'il y a un excès de HSP104, il y aura désagrégation total du prion et séquestration des monomères, ce qui va éliminer le prion et convertir la levure en phénotype PSI-. Une absence de HSP104 ou une quantité trop faible, va donc mener à la perte du phénotype PSI dans une colonie de levure. Informations Question consultée 6598 fois. | 5000 votes, Moyenne 3/5.0 | À vous de voter => min max
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